《食品生物化学》课程标准

一、课程性质、地位和目标

《食品生物化学》是食品加工技术、食品营养与检测等食品类专业的一门专业基础课程

和通用职业能力培训课程，与食品类专业的其他课程密切相关。本课程的学习是学生职业素

质养成和职业能力培养的重要载体。

通过本门课程的学习，学生可以掌握食品原料的基本组成、性质、功能及其在人体内和

食品加工贮藏过程中的变化规律。培养学生生物化学检测的基本技能，强化食品安全意识，

增强工作责任感，培养学生自主学习能力、创新能力、团队协作能力以及职业素养。为学生

食品职业综合能力的全面提升打下良好基础。

先修课程：《基础化学》、《有机化学》、《仪器分析》

后续课程：《食品理化检验技术》、《食品工艺学》、《食品安全与质量控制》

二、教学方法

本课程采用启发式教学，灵活运用自学，讨论、讲授等多种方法，多媒体辅助教学。

三、内容标准

绪  论

[教学目标]

了解：生物化学的发展简史。

理解：

1. 解释生物化学的概念，阐述生物化学基本内容。

2. 比较生物化学与其他生命学科的关系，说明其在生物学发展中的地位和作用。

应用：能使用生物化学的学习方法。

[重点难点]

重点：生物化学的概念及基本内容。

难点：在生物学发展中的地位和作用。

[学时分配] 2学时

第一篇  生物大分子的结构与功能

第一章  蛋白质的结构与功能

[教学目标]

了解：

1. 描述肽单元

2. 举例几种重要的生物活性肽。

3. 描述多肽链中氨基酸序列分析的原理（自学）。

4. 描述蛋白质空间结构预测的原理和意义（自学）。

5. 描述蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超滤和超速离心。

6. 说出蛋白质的分类。

理解：

1. 说明蛋白质的元素组成特点，解释氨基酸的结构通式和氨基酸的分类，熟记氨基酸三字和一字英文缩写符号。

2. 解释肽、肽键与肽链和生物活性肽的概念，说明多肽链的书写规则。

3. 解释蛋白质一级结构的概念和化学键。

4. 解释蛋白质的二级结构的概念和化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。

5. 解释蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。解释亚基的概念。

6. 解释蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。

7. 阐述蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。解释分子病和构象病。

8. 解释蛋白质理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。

 [重点难点]

重点：蛋白质组成、结构、功能和理化性质。

难点：蛋白质空间结构、结构与功能关系。

[学时分配] 12学时

第二章  核酸的结构与功能

[教学目标]

了解：

1. 举例RNA的种类和功能。

2. 复述解链曲线与Tm。

3. 说出核酸分子杂交原理。

4. 识别核酶和核酸酶。

理解：

1. 比较DNA和RNA的分子组成。

2. 说明核酸分子中核苷酸的连接方式、方向性，核酸的一级结构及其表示法。

3. 阐述DNA的二级结构，原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能。

4. 解释信使RNA和转运RNA的结构特点。RNA的种类与功能。

5. 说明DNA的变性和复性概念和特点。

应用：能进一步理解遗传的分子机理和RNA在生命进化中的地位，总结分子生物技术的原理

[重点难点]

重点：核酸的结构与功能，核酸理化性质。

难点：核酸分子的空间结构、分子杂交原理，核酶催化机理。

[学时分配]12学时

第三章  酶

[教学目标]

了解：

1．描述酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应、定向排列、多元催化、表面效应。

2．说出酶与医学的关系，酶的命名与分类原则（自学）。

理解：

1. 解释酶的概念。

2. 说明酶的分子组成，比较单纯酶和全酶。

3. 解释酶的活性中心、必需基团及其作用。

4. 说明酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。

5. 解释酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响，解释米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义，测定与计算Km与Vmax值。

6. 解释抑制剂对酶促反应的影响，比较不可逆抑制的作用和可逆性抑制，区别竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征，说明其生理学意义。

7. 解释酶原、酶原激活与生理意义。

8. 解释变构酶和变构调节机理和动力学特征。解释酶的共价修饰和作用特点。

9. 解释同工酶，说明同工酶的生理意义。

10. 说明酶活性测定原理，计算酶活性单位。

应用：使用酶学理论解释疾病、中毒和药物等机理。

[重点难点]

重点：

1. 酶组成、结构、酶催化特点。

2. 酶促反应动力学，米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义。

3. 抑制剂对酶促反应的影响及其生理学意义。

4. 酶活性调节。

难点：

1．酶催化作用的机理。

2．酶动力学、抑制剂对酶促反应的影响及其生理学意义。

3．酶活性调节。

[学时分配] 16学时

第四章  维生素

[教学目标]

了解：

描述维生素的缺乏症。

理解：

1. 解释维生素的概念、分类。

2. 说明脂溶性维生素的来源、化学本质及生理功能。

3. 说明B族维生素的化学结构特点、性质与辅酶的关系。

4. 说明维生素C的化学结构特点、性质与生理功能。

应用：解释维生素的缺乏与一些疾病的关系。

[重点难点]

重点：B族维生素与辅酶的关系及功能。

难点：B族维生素与辅酶的关系及功能。

[学时分配]2学时

第二篇  物质代谢及其调节

第五章  糖代谢

[教学目标]

了解：

1. 描述糖酵解调节。

2. 描述糖的有氧氧化的调节。

3. 说出巴斯德效应的概念。

4. 描述磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。

5. 描述肝糖原合成与分解的调节。

6. 描述糖异生途径的调节。

7. 说出乳酸循环及其生理意义。

8. 说出糖的重要功能及其在体内的消化、吸收（自学）

9. 举例说明高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病（自学）。

理解：

1. 解释糖酵解的概念，说明糖酵解途径的基本反应过程、部位、限速酶、ATP生成、阐述生理意义。

2. 解释糖的有氧氧化概念，说明糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位，阐述生理意义。

3. 阐述磷酸戊糖途径的生理意义，概括NADPH的功能。

4. 比较肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。

5. 解释糖异生的概念，说明限速酶及其催化的反应，阐述其生理意义。

6. 归纳正常人血糖的来源与去路。说明激素（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素）对血糖水平的调节作用。

应用：使用糖代谢理论解释糖尿病机理。

[重点难点]

重点：糖的分解代谢基本途径、细胞定位、限速酶和生理意义。

难点：糖代谢途径的调节，糖代谢紊乱与疾病的关系。

[学时分配] 24学时

第六章  脂类代谢

[教学目标]

了解：

1. 说出脂类的消化吸收（自学）。

2. 说出脂肪酸的命名、分类和生理功能。

3. 描述酮体生成的调节。

4. 说出脂肪酸合成酶的特点，阐述激素对脂酸合成的调节。

5. 描述甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。

6. 描述甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解部位及水解产物。

7. 说出鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。

8. 说出胆固醇合成的主要步骤和调节。

9. 描述脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。

10. 说出多不饱和脂酸的重要衍生物。

11. 描述血浆脂蛋白的结构和载脂蛋白的功能。

12. 描述血浆脂蛋白的代谢。

13. 说出血浆脂蛋白代谢异常与高脂血症（自学）。

理解：

1. 解释脂肪动员的概念和调节。

2. 解释脂肪酸的β—氧化。说明脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β—氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，计算脂肪酸氧化过程中能量变化。

3. 说明脂肪酸的合成原料、部位和限速酶。

4. 说明甘油三酯的合成原料、部位和合成过程。

5. 解释酮体的概念，说明酮体生成和利用的部位，阐述酮体生成的生理意义。

6. 说明磷脂的种类和组成。

7. 说明胆固醇部位、合成原料、限速酶和胆固醇的转化产物。

8. 解释血脂的概念。说明血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分离的种类、主要组成成分和功能。

应用：使用脂类代谢理论阐明理解饮食与血脂、肥胖的关系，总结脂代谢与糖代谢的关系。

[重点难点]

重点：

1. 脂动员过程、调节和意义。

2. 脂肪酸的氧化分解过程、定位、限速酶及意义。

3. 酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。

4. 脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，激素对脂酸合成的调节。

5. 胆固醇的合成原料和转化。

6. 磷脂的分类和合成原料。

7. 血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分离的种类、主要组成成分和功能。

难点：脂肪酸的氧化分解、酮体生成、脂肪酸的合成和血浆脂蛋白代谢。

[学时分配]12学时

第七章  生物氧化

[教学目标]

了解：

1. 复述化学渗透假说基本内容。

2. 说出ATP合酶的结构组成，描述ATP合成的机制。

3. 说出高能磷酸化合物的类型，ATP生成和利用。

4. 描述胞液中NADH氧化的两种转运机制：α—磷酸甘油穿梭和苹果酸天冬氨酸穿梭。

5. 说出线粒体内膜转运载体，描述线粒体蛋白质的跨膜转运。

6. 描述其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶（自学）。

理解：

1. 解释生物氧化的概念，说明其生理意义。

2. 解释呼吸链的概念。比较线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。

3. 解释氧化磷酸化的概念和氧化磷酸化的偶联部位。

4. 归纳影响氧化磷酸化的因素。

应用：使用线粒体氧化磷酸化理论阐明生物界的能量转换与体外氧化燃烧关系，和解释缺氧、毒物内窒息中毒机理。

[重点难点]

重点：

1. 生物氧化的概念及生理意义。

2. 呼吸链的概念。线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。

3. 氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。

4. 影响氧化磷酸化的因素。

难点：

1．呼吸链电子传递机制和能量释放。

2．氧化磷酸化的偶联机制―――化学渗透假说。

[学时分配] 12学时

第八章  氨基酸代谢

[教学目标]

了解：

1. 解释蛋白质营养价值作用：氮平衡、营养必需氨基酸与非必需氨基酸（自学）。

2. 描述蛋白质在小肠消化、吸收和腐败过程（自学）。

3. 描述氨基酸的脱羧基作用。说出谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。

4. 描述α-酮酸的代谢去路。

5. 举例生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸。

6. 描述尿素合成的调节。

7. 说出个别氨基酸代谢。

8. 说明高血氨症和氨中毒。

理解：

1. 解释转氨基作用的概念、说明体内氨基酸的四种脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。解释转氨基作用的机制。

2. 概括氨的来源与去路。说明氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环。

3. 说明尿素合成：部位、原料、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。

4. 解释一碳单位的概念。说明一碳单位的代谢：种类、来源、载体和生理意义。

5. 说明含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环及意义、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。

应用：使用氨基酸代谢理论阐明肝性脑病的分子机理，阐明叶酸或B12缺乏与贫血关系。

[重点难点]

重点：

1. 氨基酸的脱氨基作用。

2. 氨的代谢。

3. 尿素合成的部位、途径和生理意义。

4. 一碳单位的代谢：概念、来源、载体、种类和生理意义。

难点：

1. 鸟氨酸循环和一碳单位的代谢。

2. 个别氨基酸代谢。

[学时分配]10学时

第九章  核苷酸代谢

[教学目标]

了解：

1. 描述核酸的消化吸收（自学）。

2. 说出核苷酸的多种生物功能。

3. 描述核苷酸合成的调节。

理解：

1. 说明嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径和补救合成途径的原料、主要步骤及特点。

2. 说明嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。

3. 比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。

4. 说明脱氧核苷酸的生成。

应用：

1. 使用核苷酸代谢理论阐述尿酸生成与痛风症关系。

2. 使用核苷酸代谢理论阐明核苷酸代谢与抗肿瘤作用的生化机理。

[重点难点]

重点：两类核苷酸代谢特点及异同，脱氧核苷酸的生成。

难点：核苷酸从头合成途径及补救合成途径，及调节。

[学时分配]6学时

第十章  物质代谢的联系与调节

[教学目标]

了解：

1. 描述整体调节。

2. 描述组织、器官的代谢特点及联系。

3. 描述物质代谢的特点，物质代谢的相互联系。

4. 描述饥饿与应激状态物质代谢调节。

理解：

1. 说明细胞水平的调节：细胞内酶的隔离分布。

2. 解释关键酶的变构调节：变构调节、变构酶和变构剂的概念，变构调节的生理机制和变构调节的生理意义。

3. 解释关键酶的化学修饰调节（化学修饰的概念，化学修饰的特点）。

4. 说明酶量的调节（酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶蛋白降解）。

5. 解释激素水平的代谢调节。

应用：能整体解释物质代谢联系和调节平衡，以及与疾病关系。

[重点难点]

重点：物质代谢联系及调节。

难点：物质代谢联系及调节。

[学时分配] 2学时

第三篇  基因信息的传递

第十一章  DNA的生物合成(复制)

[教学目标]

了解：

1. 复述半保留复制实验。

2. 说出真核生物复制的特点。

3. 描述DNA损伤与修复类型和意义。

4. 说出逆转录现象和逆转录酶。

理解：

1. 说明DNA半保留复制基本规律：半保留复制、双向复制、复制的半不连续性，和半保留复制的意义。

2. 说明复制的酶学和拓扑学变化：DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用、冈崎片段。解释复制的保真性。

3. 比较原核与真核生物复制的起始、复制的延长、复制的终止。

应用：解释复制的保真性、突变、修复与遗传变异及肿瘤发生的关系。

[重点难点]

重点：半保留复制。

难点：

1. 半保留复制、复制的保真性。

2. DNA损伤与修复。

[学时分配] 6学时

第十二章  RNA的生物合成(转录)

[教学目标]

了解：

1. 说出tRNA和rRNA的转录后加工过程。

2. 描述核酶。

理解：

1. 解释不对称转录、模板链和编码链。

2. 说明原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成。

3. 说明原核生物的转录过程：转录的起始，转录空泡，Pribnow 盒 (TATA 盒)；转录的延长，σ-(sigma)亚基的作用；转录终止，Rho 因子的作用。

4. 说明真核生物的转录过程：转录的起始，Hogness 盒，转录因子，转录起始前复合物，拼板理论；转录的延长；转录终止。

5. 比较真核生物与原核生物转录过程的异同。

6. 说明真核生物mRNA的转录后加工过程。

应用：使用RNA合成的原理解释抗生素利福霉素和利福平的抗菌机制。

[重点难点]

重点：不对称转录、转录后加工过程。

难点：转录的起始、延长、终止过程，转录后加工过程。

[学时分配] 6学时

第十三章  蛋白质的生物合成(翻译)

[教学目标]

了解：

1. 描述蛋白质生物合成翻译后加工和输送。

2. 说出蛋白质生物合成干扰与抑制（自学）。

理解：

1. 阐述蛋白质合成体系---翻译模板：mRNA 及遗传密码：密码子概念，密码子特点及组成，起始密码和终止密码。

2. 阐述蛋白质合成体系---核蛋白体：核蛋白体的结构组成核功能。

3. 阐述蛋白质合成体系---tRNA 与氨基酸的活化：氨基酰-tRNA的生成，氨基酰-tRNA 合成酶，起始肽链合成的氨基酰-tRNA。

4. 说明蛋白质翻译过程：翻译的起始（起始因子，起始复合物的形成）；肽链的延长（核蛋白体循环的概念，过程包括：进位，成肽和转位，特点）；肽链的终止过程（释放因子，肽链的释放，核蛋白体解聚，多聚核糖体）。

5. 比较原核与真核生物蛋白质翻译的异同。

应用：使用蛋白质合成理论阐明药物、毒素和细胞因子作用机制。

[重点难点]

重点：mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用，蛋白质翻译过程、遗传密码。

难点：遗传密码、蛋白质翻译过程，蛋白质生物合成翻译后加工和输送。

[学时分配] 6学时

第十四章  基因表达调控

[教学目标]

了解：

1. 说出真核基因组结构特点。

2. 描述原核基因转录调节终止和翻译水平的调节。

3. 描述真核生物RNA polⅠ和pol Ⅲ的转录调节。

4. 描述真核生物转录后水平和翻译水平的调节。

理解：

1. 解释基因表达的概念，基因表达的特异性、基因表达方式和基因表达调控的意义。

2. 阐述基因表达调控的基本原理：基因表达调控的多层次和复杂性，基因转录激活调节的基本要素（特异DNA 序列，调节蛋白，DNA–蛋白质、蛋白质–蛋白质相互作用，RNA 聚合酶）。

3. 说明乳糖操纵元组成，阐述乳糖操纵元调节机制。

4. 说明真核基因表达调控特点。

5. 阐述真核生物RNA polⅡ转录起始的调节（顺式作用元件，反式作用因子，mRNA 转录激活及其调节）。

6. 比较原核生物与真核生物基因表达的异同。

应用：解释基因表达调控与组织分化、肿瘤发生和发展的关系。

[重点难点]

重点：

1. 基因表达的概念和特点。

2. 基因表达调控的基本原理。

3. 乳糖操纵子组成及调节机制。

4. 真核生物RNA polⅡ转录起始的调节。

难点：

1. 基因表达调控的基本原理。

2. 乳糖操纵子调节机制。

3. 真核生物RNA polⅡ转录起始的调节。

[学时分配] 4学时

第十五章  基因重组与基因工程

[教学目标]

了解：

1. 说出自然界的基因转移和重组意义。

2. 描述细菌的基因转移与重组：接合作用，转化作用，转导作用。

3. 描述同源重组特异位点重组。

4. 描述转座重组：插入序列转座，转座子转座。

5. 说出制备目的基因的方法和意义。

6. 说出重组DNA 技术与医学的关系（自学）。

理解：

1. 说明重组DNA技术的相关概念：DNA克隆，基因工程，工具酶，目的基因，基因载体基因重组。

2. 解释重组DNA 技术的基本原理和过程：目的基因的获取，克隆载体的选择和构建，外源基因与载体的连接，重组DNA 的导入，重组体的筛选，克隆基因的表达。

应用：解释重组DNA技术与进化、生物品种改良、以及与医药学的关系。

[重点难点]

重点：重组DNA技术相关概念，基本过程。

难点：基因重组原理、重组DNA技术基本过程。

[学时分配] 4学时

四、教材编写与选用

教材：《生物化学简明教材》 第五版 张丽萍  高等教育出版社

参考书：《生物化学》 第三版 王镜岩 高等教育出版社

五、课程评价

（一）课程评价依据

这门学科的评价依据是本课程标准规定的课程目标、教学内容和要求，该门课程采用平时考核（10%）、作业（30%）和集中考试（60%）相结合的形式进行。

（二）集中考试说明

1．考试时间：120分钟。

2．考试方式、分制与分数解释

采用闭卷、笔试的方式，以百分制评分，60分为及格，满分为100分。

3．题型比例和目标定位

选择题（含单选题、多选题）20%；单选题着重考查学生对知识的认知程度，多选题着重考查学生对知识的理解程度。

判断说明题20%，着重考查学生对知识的理解程度。

简答题20%，着重考查学生对知识的理解程度。

论述题20%，着重考查学生对知识的理解与掌握程度。

综合分析题20%，着重考查学生对知识的掌握与学会程度等。